Idrolasi: funzione e malattie

Hydrolase è un gruppo di enzimi che fende idroliticamente i substrati. Alcune idrolasi contribuiscono al normale funzionamento del corpo umano, ad esempio la scissione dell'amido amilasi. Altre idrolasi sono coinvolte nello sviluppo della malattia e, come l'ureasi, vengono prodotte batteri.

Cos'è l'idrolasi?

Le idrolasi sono enzimi che uso acqua per fendere i substrati. Il substrato si collega con il sito attivo di un enzima, dove interazioni tra le due unità provocano la rottura del supporto in due parti. Allo stesso tempo, a acqua molecola (H2O) è divisa in una singola Idrogenazione atomo (H) e un gruppo OH. Una parte del substrato si attacca al singolo Idrogenazione atomo, mentre il gruppo OH si attacca all'altra parte del substrato. Di conseguenza, il prodotto delle idrolasi è costituito da due nuovi composti. Le idrolasi funzionano con vari substrati; questi includono esteri, etere peptidi, glicosidi, idruri acidi e legami CC. La scissione idrolitica da parte delle idrolasi è reversibile. Nella classificazione CE, rappresentano il gruppo 3, che comprende diversi sottogruppi. I sottogruppi includono, ad esempio, lipasi, che fende il grasso e lattasi, che fende latte di zucchero (lattosio). Una carenza di lattasi porta all'intolleranza di lattosio, che può riflettersi nei sintomi gastrointestinali quando latte è consumato.

Funzione, effetto e compiti

Le idrolasi sono abbondanti nel corpo umano. Amilasi è anche una delle idrolasi. Amilasi si trova in saliva ed è responsabile della scissione di amido e altro polisaccaridi. Polisaccaridi sono più zuccheri costituiti da catene di carboidrati. L'amilasi divide idroliticamente queste catene, scomponendole così in unità più piccole. Questo dà origine al dolce chiavi che le persone possono assaggiare durante la masticazione pane e altri cibi ricchi di amido. La lavorazione di polisaccaridi dall'amilasi rappresenta il primo stadio della digestione biochimica - dopo che i denti hanno scomposto meccanicamente il cibo durante la masticazione. La chinureninasi si trova in tutti i tipi di tessuto e si scinde alanina. Sia la sintesi di acido nicotinico e la ripartizione di triptofano richiedono questo passaggio. Triptofano è un amminoacido essenziale coinvolto nella sintesi di serotonina. Serotonina è un aspetto importante neurotrasmettitore (sostanza messaggera). Tuttavia, la ripartizione di triptofano è anche un passaggio intermedio nella sintesi di altre sostanze, ad esempio nicotinamide adenina dinucleotide (NAD). Il NAD è un coenzima che partecipa a numerose funzioni biologiche. Ad esempio, supporta il lavoro delle deidrogenasi e fa parte della catena respiratoria. La chinureninasi contribuisce non solo alla degradazione del triptofano, ma anche alla sintesi di acido nicotinico. Acido nicotinico o la niacina è a vitamina che appartiene al complesso B.

Formazione, occorrenza, proprietà e valori ottimali

Il corpo umano forma le idrolasi dove vengono utilizzate. Ad esempio, l'amilasi in saliva si forma nella ghiandola salivare, mentre il pancreas produce amilasi pancreatica. Come tutti enzimi, le idrolasi possono funzionare solo in determinate condizioni. Soprattutto, il valore del pH dell'ambiente e la temperatura sono di grande importanza per loro. L'amilasi, ad esempio, può esistere solo a un pH compreso tra 3.5 e 9. Se l'ambiente si discosta da questo intervallo, l'enzima si denatura. Acido gastrico ha un pH di 1-1.5 su un vuoto stomaco, rendendolo troppo acido per l'amilasi. Acido gastrico denatura la struttura della proteina rompendo i legami molecolari. L'enzima perde così la sua forma e diventa inattivo. Pertanto, il pancreas deve anche sintetizzare l'amilasi e restituirla alla polpa alimentare in una fase successiva della digestione. La temperatura ottimale per l'amilasi è 45 ° C; a questa temperatura l'amilasi lavora più velocemente, cioè converte la maggior quantità di substrato. L'amilasi può anche funzionare al di fuori di questo ottimale, ma il tasso metabolico è leggermente inferiore. Temperature troppo elevate denaturano anche l'enzima e lo rendono inutile o scompongono la proteina nel suo individuo amminoacidi.

Malattie e disturbi

Alcune idrolasi possono aiutare a diagnosticare le malattie. Ad esempio, i medici possono utilizzare i livelli di amilasi nel file ovaie e polmoni per diagnosticare determinate forme di cancroI livelli di amalisi sono evidenti nei tumori di questi organi e possono quindi fornire un'indicazione della presenza o della diffusione di neoplasie. Una mutazione nel KYNU gene porta a una carenza di chinureninasi. L'enzima è coinvolto in vari processi biochimici. Quando c'è troppo poca chinureninasi nel corpo, le cellule non possono sintetizzare vitamina B3 (chiamato anche acido nicotinico o niacina) come al solito e si verifica ipovitaminosi. I segni di carenza di vitamina B3 includono dermatite e infiammazione orale, gastrico e intestinale membrana mucosa. In aggiunta, diarrea, Depressione, perdita di appetito, concentrazione i problemi, disturbi del sonno e può verificarsi irritabilità. La carenza può anche causare la malattia della pellagra. Non solo l'organismo umano produce idrolasi. Gli agenti patogeni ad esempio batteri può anche produrre enzimi da questo gruppo. Un enzima che può effettivamente danneggiare gli esseri umani è chiamato ureasi, che si rompe urea ai miglioramenti ammoniaca ed carbonio biossido. Il ammoniaca aiuta il batteri resistere stomaco acido. Di conseguenza, possono infettare il sistema digestivo e causare una serie di disturbi. Il batterio Helicobacter pylori appartiene a questo gruppo di agenti patogeni. Tra gli altri, Helicobacter pylori trigger di tipo B gastrite, può essere responsabile di ulcere gastriche e duodenali e può causare carcinoma gastrico se infettato cronicamente.